Senecavirus A (SVA)는 최근에 새롭게 등장한 피코르나바이러스로, 전 세계 돼지 산업에 위협을 가하며 돼지에서 수포성 질병과 신생아 사망률을 초래합니다. SVA의 비구조 단백질 2C는 다기능성 병원성 인자입니다. 이 단백질의 기능에 대한 종합적인 연구를 위한 강력한 도구를 제공하기 위해, 우리는 BALB/c 생쥐에 면역원으로 프로카리오틱하게 발현된 2C 단백질을 사용하여 두 가지 단클론 항체(mAbs; 1F9 및 6B4)를 성공적으로 생성하였습니다. 간접 면역형광 검사로 이러한 mAbs가 원래의 2C 단백질을 특이적으로 인식하는 것이 확인되었습니다. Western 블롯 분석을 통해 인식된 항원 결정기가 선형임이 추가로 입증되었습니다. 1F9 및 6B4는 모두 IgG1/κ 동형으로 특징 지어졌습니다. 무거운 사슬 및 가벼운 사슬 가변 영역의 서열 분석 결과, 두 항체 간의 구조 프레임 및 상보적 결정 영역(CDR) 서열이 완전히 구별된 것이 밝혀졌습니다. 1F9 및 6B4가 인식하는 항원 결정기는 각각 2C 단백질의 여러 절단 형태를 통해 아미노산 162DGYKGQF168과 34LQAWINKE41로 정밀하게 위치되었습니다. GenBank 데이터베이스에 있는 전 세계 SVA 균주의 2C 단백질 아미노산 서열 정렬을 통해 이러한 항원 결정기가 매우 보존되어 있음을 나타냈습니다. 분자 도킹 결과, mAbs 1F9 및 6B4가 자신의 무거운 사슬 및 가벼운 사슬 CDR 내의 특정 잔기를 포함한 소수성 상호작용, 수소 결합, 염교를 통해 SVA 2C에 결합한다는 것을 보여주었습니다. 이러한 mAbs의 성공적인 개발은 SVA 2C 단백질의 기능 연구에 강력한 도구를 제공합니다.